Da Kollagen in der biologischen Evolution hochgradig konserviert ist, ähnelt die Struktur von Fischkollagen anderen Kollagenen, was eine strukturelle Grundlage für seinen teilweisen Ersatz von aus Säugetieren stammendem Kollagen für die Translationsmedizin bildet.Wenn man Fischkollagen vom Typ I als Beispiel nimmt, hat sein Molekül eine typische Tripelhelix, die eine [α1][α2]-Struktur hat, und die Molekulargewichte von α1 und α2 betragen etwa 120 kDa bzw. 110 kDa.Im Gegensatz zu Säugetieren wie Schweinen und Rindern sind Fische jedoch wechselwarme Tiere, und ihre Kollagenstruktur ist ebenfalls spezifisch, und der Iminosäuregehalt (die Summe aus Prolin- und Hydroxyprolingehalt) in ihrer Aminosäurezusammensetzung ist deutlich geringer als der von Kollagen aus terrestrischen Säugetieren, hat daher einen geringen intermolekularen Vernetzungsgrad und eine geringe thermische Stabilität.